擬南芥乙醇脫氫酶純化及酶學性質研究.pdf_第1頁
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文檔簡介

1、乙醇脫氫酶是許多有機體中主要短鏈醇代謝的關鍵酶。典型的乙醇脫氫酶是一個鋅結合酶，以二聚體形式作用且依賴NAD(P)+輔助因子互變乙醇和乙醛。植物ADH的3個保守功能域分別為鋅結合位點、Rossmann折疊NAD(P)+結合蛋白和具有GroES結構的ADH_N結構域。這3個保守結構在物種中具有相當高的保守性。為了探究擬南芥乙醇脫氫酶的結構與生化特性，本實驗構建了擬南芥ADH蛋白的原核表達載體，純化可溶性ADH蛋白并進行體外功能結構試驗。主

2、要結果如下：
　　1.成功構建得到的原核表達擬南芥ADH蛋白載體，以pET-HTT為表達載體，Rosetta為宿主表達細菌，20℃條件下0.1％IPTG誘導15 h，純化得到了高純度的擬南芥ADH蛋白。
　　2.利用全波長酶標儀測量反應產物NADH在340 nm的吸光度值的變化和生化反應動力學理論，得到了擬南芥ADH酶學性質，包括最適反應PH為10.5，具有廣泛的底物選擇性，最適反應底物為乙醇。最大反應速率Vmax（NAD）

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